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L’AFMB

UN PEU D’HISTOIRE

Le laboratoire AFMB tire ses origines du laboratoire CRMC2 Centre de Recherche sur les Mécanismes de la Croissance Cristalline (UPR 7251) fondé et dirigé en 1975 par Raymond Kern. D’abord situé sur le campus de Saint Jérôme dans des locaux universitaires il a déménagé sur le campus de Luminy suite à la construction de nouveaux locaux par le CNRS. C’est à la fin des années 70 que Richard Haser, Michel Frey, Marcel Pierrot, Françoise Payan et Jean Pierre Astier ont développé la biocristallographie ou la cristallographie des protéines au CRMC2 et leurs travaux se sont illustrés dans la revue Nature en 1979 avec la structure du cytochrome C3 [1]. En 1982 le groupe « Cristallographie des Protéines » a vu le jour au CRMC2, sous la direction de Juan Fontecilla qui créera en 1988, le laboratoire LCCMB (Laboratoire de Cristallographie et de Cristallisation des Macromolécules) sur le site de la faculté de médecine Nord à Marseille. En 1990 Christian Cambillau reprend la direction et ses travaux sont marqués notamment par la structure de la Lipase pancréatique et son complexe avec la colipase [2] [3]. En 1995 le laboratoire déménage sur le campus du CNRS boulevard Joseph Aiguier et est renommé AFMB pour Architecture et Fonction des Macromolécules biologiques. La direction sera reprise en 2003 par Bernard Henrissat qui introduira la glycogénomique au laboratoire. En 2005 le laboratoire AFMB déménagera à nouveau sur le campus de Luminy et la direction changera en 2008 pour être reprise par Yves Bourne, un biologiste structurale qui s’est notamment illustré au coté de Christian Cambillau dans la caractérisation structurale des Lectines en complexe avec différents oligosaccharides [4]

LE LABORATOIRE AFMB

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Aujourd’hui, le laboratoire AFMB est dirigé par Yves Bourne, il demeure un centre de biologie structurale, une Unité Mixte (UMR7257) affiliée au Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) et à Aix-Marseille Université (AMU). Le laboratoire regroupe sept équipes de recherche s’intéressant à plusieurs thématiques telles que la virologie, la chimie médicinale, la glycobiologie, l’immunité innée, la neurobiologie, le transport moléculaire et les protéines désordonnées. La cristallographie aux rayons X a été notre activité pionnière et demeure l’approche la plus utilisée au laboratoire. Sur les 90 personnes que compte le laboratoire une trentaine utilisent la cristallographie comme technique d’analyse de structure des protéines
Avec l’avènement des programmes de génomique structurale visant à documenter le protéome au niveau structural, L’AFMB a rapidement été à l’origine d’importantes découvertes dans ce domaine grâce au soutien de programmes nationaux et européens pour documenter l’architecture des protéines et leur rôle fonctionnel par des approches multidisciplinaires. Plus récemment la microscopie électronique a pris place au laboratoire et a été développée comme technique complémentaire pour étudier les gros assemblages macromoléculaires. Le Laboratoire a également développé une plateforme de génomique structurale permettant le clonage, l’expression, la purification et la cristallisation par des approches automatisées à haut débit qui sont utilisées au quotidien par le personnel et accessibles aux utilisateurs externes. Une seconde plateforme, couplée à une activité de chimie médicinale, a également été développée pour le criblage d’une chimiothèque visant à identifier des inhibiteurs d’enzymes virales. Enfin, un savoir-faire de renommée mondiale est également présent en bioinformatique avec le développement de bases de données sur les enzymes agissant sur les glycanes ou les enzymes virales.

Matériel utilisé au laboratoire en cristallographie :
- Un générateur de Rayons X : MICROSTAR de BRUKER NONIUS 2700W on A 100 μ focal spot (27 kw/mm2)
- Miroirs Helios Cu Montel 200
- 2 Cryosystèmes : Oxford Cryosystem Cryostream 700
De plus le laboratoire dispose de temps de collection de données sur les lignes de biocristallographie à l’ESRF (Grenoble, France) et à SOLEIL (Saint Aubain, France)

jeudi 5 décembre 2013, par Florence Vincent
               

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